Prof. Dr. rer. nat Boris Schmidt

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Kurzbericht zur Mittelverwendung

"Vereinfachte Diagnostik durch Markierung (Visualisierung) von Amyloid- und Tau-Ablagerungen“

Die Aggregate von Amyloid β und Tau-Protein sind die Kennzeichen der Alzheimerschen Krankheit. Die Verhinderung bzw. Äuflösung dieser Protein-Ansammlungen wird in klinischen Studien untersucht. Der Therapieerfolg derartiger Studien kann z.Z. nur durch die Kontrolle der kognitiven Leistungen der Patienten erfolgen, denn die eindeutige Diagnose einer Alzheimerschen Erkrankung erfolgt durch postmortale, histologische Diagnose am Gehirngewebe. Die fehlende Diagnostik eines relevanten Biomarkers an lebenden Patienten bedingt hohe Fallzahlen und mehrjährige Studiendauern und behindert dadurch die Therapieentwicklung. Ziel des durch die Hans-und-Ilse-Breuer-Stiftung geförderten Projektes war die rationale Entwicklung molekularer Sonden für diese Amyloid β− und Tau-Protein-Aggregate für die Untersuchung der Retina bei Morbus Alzheimer.

Die zu entwickelnden molekularen Sonden mussten bestimmte physikochemische Eigenschaften aufweisen, die eine hinreichende Fluoreszenzdiagnostik am Auge oder am Riechepithel mit geringem Signal-Rausch-Verhältnis ermöglichen. Weiterhin müssen diese Sonden eine Selektivität zu Alzheimer-assoziierten Proteinaggregaten aufweisen, aber nicht an ähnliche Aggregate anderer Proteine binden, um die notwendige diagnostische Differenzierung zu gewährleisten. Unter Verwendung der Struktur-Liganden-Affinitätsbeziehungen von Amyloid β− und Tau-Liganden wurden neue Fluorophore aus privilegierten Substanzklassen synthetisiert, die am Aβ bzw. Tau-PHF binden. Diese fluoreszenten Proben wurden histologisch gegen etablierte immunhistochemische Verfahren an Gehirngewebe von Alzheimer-Patienten evaluiert und anschließend in zellfreien Assays auf Proteinaffinität und ihre Fluoreszenzeigenschaft in Gegenwart der Zielproteine untersucht. In parallel durchgeführten Assays wurden die Zellgängigkeit, Lokalisation und die Toxizität der Substanzen analysiert. Es konnten schließlich zwei Substanzen identifiziert werden, die im Mausmodell eine Hirngängigkeit zeigen und Amyloid--Ablagerungen markieren. Mit einer dieser Substanzen konnten diese Ablagerungen auch in vivo (Mausmodell) visualisiert werden. Die Evaluation der Farbstoffe als Marker für Proteinablagerungen im menschlichen Riechepithel, die eine vereinfachte Diagnostik ermöglichen, dauert an.

 

Zu ausgewählten aktuellen Publikationen von Prof. Dr. rer. nat Boris Schmidt

 

Lebenslauf

Name  Prof. Dr. rer. nat Boris Schmidt
Geburtsort  San Fernando/Trinidad & Tobago
Geburtsdatum  20.09.1962
   
 1991  Promotion zum Dr. rer. nat. (summa cum laude), Universität Hannover
1991 - 1992 Gastlehrer und -forscher an der Universität Uppsala, Biomedicinska Centrum,
Professor A. Hallberg, PhD. Blutdruckregulierende Peptidmimetika
1992 - 1993 DFG-Postdoktorandenstipendium: Scripps Research Institute, La Jolla, USA,
Prof. K. B. Sharpless, Nobelpreisträger 2001
1994 Stipendium der Universität Uppsala, Biomedicinska Centrum, Inst. för Organisk
farmaceutisk Kemi, Peptidmimetika und enantioselektive Reagenzien
1998 Habilitation -Universität Hannover, Institut für Organische Chemie
1997 - 1999 Koordinator Asbestsanierung Institut für Organische Chemie, U.-Hannover
1999 - 2002 Novartis Pharma AG, Basel, Alzheimer Amyloid ß Inhibition, Parkinson
1994-99, 2005 - heute Mitglied im Fachbereichsrat
1989-01, 1994-99, 2002 - heute Institutsrat
2002 - 2006 Koordination und Modularisierung der Lehramtsstudiengänge
2004 - 2006 Leitung Reform der B.Ed. und M.Ed.-Studiengänge Chemietechnik
2005 - 2006 Koordination und Modularisierung B.Ed/M.Ed. Körperpflege
2004 - heute Mitglied in 7 Berufungskommissionen
2011 - heute Mitglied der Ethikkommission der TU Darmstadt
2012 - heute Mitglied des Haushaltsausschuß des FB Chemie
 

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